Una recente pubblicazione sulla accreditata rivista Neurobiology of Disease ha documentato interessanti studi sulle alterazioni fisiopatologiche della Sclerosi Laterale Amiotrofica (SLA), con particolare riferimento ai meccanismi di aggregazione, accumulo e tossicità della proteina TDP43 a livello neuronale.

Le ricerche effettuate dalla Dr.ssa Rachele Marino, ricercatrice del Need Institute presso l’EBRI (European Brain Research Institute – Fondazione Rita Levi Montalcini) a Roma, e coordinate dal neurofarmacologo Dott. Marco Feligioni, hanno permesso di acquisire dei risultati di significativa importanza relativi all’azione svolta dalle proteine SUMO che sono in grado di influenzare a livello cellulare le interazioni tra le proteine e, in particolare, ridurre la localizzazione intracellulare della TDP43.

Nello studio l’impiego di una nuova molecola, denominata COV-1, si è rivelato efficace nel prevenire la SUMOilazione della TDP43 ovvero il legame tra SUMO-1 e TDP43, causando l’errata localizzazione e la nociva aggregazione intracellulare della TDP-43. Grazie alla possibilità di influenzare mediante l’innovativa molecola il processo della SUMOilazione, la sua regolazione rappresenterebbe un nuovo interessante obiettivo su cui investire per la scoperta di nuovi farmaci efficaci nella cura della SLA e, potenzialmente, di altre patologie neurodegenerative del Sistema Nervoso Centrale.

A novel cell-permeable peptide prevents protein SUMOylation and supports the mislocalization and aggregation of TDP-43. Marino R, Buccarello L, Hassanzadeh K, Akhtari K, Palaniappan S, Corbo M, Feligioni M. Neurobiology of Disease. 2023 Nov; 188:106342. doi: 10.1016/j.nbd.2023.106342

Lo studio è stato realizzato grazie anche al sostegno dell’Associazione Slanciamoci.